Konservierung von Proteinstruktur und -funktion

Birte Hernandez Alvarez

Wir untersuchen die Struktur-Funktions-Beziehungen in Proteinen aus einer evolutionären Perspektive. Wir verwenden ein breites Spektrum an biophysikalischen, mikrobiologischen und molekularbiologischen Methoden, um Proteine strukturell zu charakterisieren, Besonderheiten zu identifizieren und ihre Auswirkungen auf Stabilität und Funktion zu analysieren. Durch die vergleichende Analyse von Sequenz, Struktur und Funktion prokaryotischer und eukaryotischer Homologe sind wir in der Lage, die evolutionären Prozesse zu identifizieren und zu verstehen, die diese Proteine, wie wir sie heute kennen, geformt haben.

Zielsetzung

Wir arbeiten hauptsächlich mit prokaryotischen Proteinen, da diese aus Einzelzellsystemen stammen und im Gegensatz zu ihren meist komplizierteren eukaryotischen Gegenstücken eine klare Proteindomänenzusammensetzung aufweisen, was die strukturelle und funktionelle Charakterisierung erheblich erleichtert. Unsere Arbeit ist auf sehr unterschiedliche Projekte ausgerichtet. Im ersten Projekt untersuchen wir die strukturellen Merkmale von Coiled-Coil-Domänen, die durch verschiedene Arten der Insertion oder Deletion von Aminosäureresten entstehen.

Das zweite Projekt konzentriert sich auf strukturelle und funktionelle Untersuchungen von Proteinen mit mehreren b-Fass-Domänen, die in der Außenmembran der bakteriellen Zellwand und in eukaryotischen Organellen vorkommen und sich durch Genfusion und Duplikation aus einfädigen Proteinen entwickelt haben.

Das dritte Projekt vergleicht prokaryotische histonähnliche Proteine mit ihren eukaryotischen Homologen im Hinblick auf Ähnlichkeiten und Unterschiede in ihrer Struktur, ihrer DNA-Bindungsweise und -spezifität sowie ihrer in vivo Funktion.