Konservierung von Proteinstruktur und -funktion

Birte Hernandez Alvarez

Wir untersuchen die Struktur-Funktions-Beziehungen von Proteinen aus einer evolutionären Perspektive. Dabei verwenden wir ein breites Spektrum biophysikalischer, mikrobiologischer und molekularbiologischer Methoden, um Proteine strukturell zu charakterisieren, Besonderheiten zu identifizieren und deren Auswirkungen auf Stabilität und Funktion zu analysieren. Durch die vergleichende Analyse von Sequenz, Struktur und Funktion prokaryotischer und eukaryotischer Homologe sind wir in der Lage, die evolutionären Prozesse zu identifizieren und zu verstehen, die diese Proteine in ihrer heutigen Form geprägt haben.

Zielsetzung

Wir arbeiten hauptsächlich mit prokaryotischen Proteinen, da diese aus Einzellsystemen stammen und im Gegensatz zu ihren meist komplexeren eukaryotischen Gegenstücken eine klarere Proteindomänenzusammensetzung aufweisen, was die strukturelle und funktionelle Charakterisierung erheblich erleichtert. Unsere Arbeit umfasst mehrere unterschiedliche Projekte:

Im ersten Projekt untersuchen wir die strukturellen Merkmale von Coiled-Coil-Domänen, die durch verschiedene Arten von Insertionen oder Deletionen von Aminosäureresten entstehen.

Das zweite Projekt konzentriert sich auf strukturelle und funktionelle Untersuchungen von Proteinen mit mehreren β-Barrel-Domänen, die in der Außenmembran bakterieller Zellen sowie in eukaryotischen Organellen vorkommen und sich durch Genfusion und Duplikation aus einfädigen Proteinen entwickelt haben.

Das dritte Projekt vergleicht prokaryotische histonähnliche Proteine mit ihren eukaryotischen Homologen im Hinblick auf Ähnlichkeiten und Unterschiede in Struktur, DNA-Bindungsweise und -spezifität sowie ihrer In-vivo-Funktion.