Proteinfaltung, -entfaltung und -abbau

Jörg Martin

Die richtige Faltung eines Proteins ist erforderlich, um einen funktionalen und aktiven Zustand zu erreichen. Am Ende steht der Abbau des Proteins, dem in der Regel die Dissoziation oligomerer Komplexe und die Entfaltung der Polypeptidkette vorausgeht. Wir verwenden eine Vielzahl von biochemischen, biophysikalischen und mikrobiologischen Techniken und konzentrieren uns auf prokaryotische Modellsysteme, um diese komplizierten Prozesse besser zu verstehen.

Die Biochemie molekularer Chaperone und AAA-ATPasen

Die Proteinfaltung ist nach wie vor ein aktives Forschungsgebiet. Die Faltung in der Zelle wird durch molekulare Chaperone unterstützt, während AAA-ATPasen an der Entfaltung von Proteinen als Voraussetzung für den Proteinabbau beteiligt sind. Wir untersuchen die Eigenschaften ausgewählter bakterieller und archaealer Chaperone und AAA-ATPasen, um zu einem Verständnis ihrer Wirkungsmechanismen zu gelangen. 

Die Evolution der Ubiquitinierung und des Proteasoms

Wir untersuchen ein archaeales Ubiquitinierungssystem und prokaryotische Versionen des Proteasom. Unser primäres Ziel ist es, mehr über die Wege des Proteinabbaus in diesen Organismen zu erfahren. Langfristig wollen wir verstehen, wie sich die verschiedenen Proteinfaltungs- und -abbauprozesse in Bakterien und Archaeen entwickelt haben.

Ausgewählte Publikationen

Fuchs, A.C.D., Maldoner, L., Wojtynek, M., Hartmann, M.D. and Martin, J. (2018). Rpn11-mediated ubiquitin processing in an ancestral ubiquitination system. Nat. Commun. 9, 2696.

Fuchs, A.C.D., Maldoner, L., Hipp, K., Hartmann, M.D. and Martin, J. (2018). Structural characterization of the bacterial proteasome homolog BPH reveals a tetradecameric double-ring complex with unique inner-cavity properties. J. Biol. Chem. 293, 920-930.

Fuchs, A.C.D, Alva, V., Maldoner, L., Albrecht, R., Hartmann, M.D. and Martin, J. (2017). The architecture of the Anbu complex reflects an evolutionary intermediate at the origin of the proteasome system. Structure 25, 834-845.

Shah, R., Large, A.T., Ursinus, A., Lin, B., Gowrinathan, P., Martin, J. and Lund, P. (2016). Replacement of GroEL in Escherichia coli by the group II chaperonin from the archaeon Methanococcus maripaludis. J. Bact. 198, 2692-2700.

Scharfenberg, F., Serek-Heuberger, J., Coles, M., Hartmann, M.D., Habeck, M., Martin, J., Lupas, A.N. and Alva, V. (2015). Structure and evolution of N-domains in AAA metalloproteases. J. Mol. Biol. 427, 910-923.

Forouzan, D., Ammelburg, M., Hobel, C., Ströh, L., Martin, J. and Lupas, A.N. (2012). The archaeal proteasome is regulated by a network of AAA ATPases. J. Biol. Chem. 287, 39254-39262.

Djuranovic, S., Hartmann, M.D., Habeck, M., Ursinus, A., Zwickl , P., Martin, J., Lupas, A.N. and Zeth, K. (2009). Structure and activity of the N-terminal substrate recognition domains in proteasomal ATPases. Mol. Cell 34, 580-590.

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